尽管从根本上重要结构、化学和生物膜,界面protein-detergent复杂(PDC)交互复杂行为的适当检查,因为洗涤剂和水相膜蛋白。膜蛋白容易造成非生产性聚合可怜的洗涤剂溶解,但部队参与这一现象仍然是模棱两可的。在这里,我们表明,使用rational膜蛋白设计,有针对性的化学改性,和稳态荧光偏振光谱学、洗涤剂反溶剂的膜蛋白可以定量评估。我们证明消耗示例中的洗涤剂生产两国之间的膜蛋白完全detergent-solvated状态转换和detergent-desolvated状态,这依赖于界面的性质PDC交互。使用一组六个不同疏水性的膜蛋白地形、结构的指纹,溶剂可达表面电荷分布,我们提供直接的实验证据的贡献静电和疏水相互作用蛋白溶解特性。此外,所有原子分子动力学模拟报告的主要贡献在疏水性力PDC接口。这种半定量的方法可能会在将来扩展包括界面的研究PDC其他具有挑战性的膜蛋白的相互作用系统的未知结构。这将有实际意义的蛋白质提取、增溶、稳定和结晶。
% B物理化学杂志上的B % V 10228 - 10241 P % 121% 8 11/2017 % G eng % U http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/acs.jpcb.7b08045 10.1021 R / acs.jpcb.7b08045 %和10228%