的影响洗涤剂十二烷基硫酸钠(SDS)蛋白质结构和动力学是最常见的基础实验室技术用于分离蛋白质和确定他们的分子量:聚丙烯酰胺凝胶电泳。然而,SDS诱导蛋白的机理展开和protein-SDS复合物的微观结构在很大程度上仍未知。在这里,我们报告的详细账户SDS-induced展开两个proteins-I27肌域和β-amylase-obtained通过所有原子分子动力学模拟。两个蛋白被发现自发展开的SDS在沸水温度几微秒的时间尺度。展开的蛋白质被发现通过两个不同的机制发生在特定相互作用的个人SDS分子破坏蛋白质的二级结构。最终状态的演变过程中,蛋白质被发现环绕SDS胶束在流体necklace-and-beads配置中,在动态绑定胶束的数量和位置的变化。全球构象的蛋白质被发现与SDS胶束的数量约束,而SDS的数量直接绑定到蛋白质分子被发现定义弛豫时间的规模展开的蛋白质。微观表征SDS-protein交互奠定了基础为未来改进SDS-enabled蛋白质的表征方法,包括蛋白质指纹识别和使用固态纳米孔测序。