BtuB beta-barrel膜蛋白,促进运输氰钴胺素(维生素B12)从细胞外介质在大肠杆菌的外膜。人们认为绑定的B12 BtuB的构象改变periplasm-exposed氨基残基(TonB框),使后续的绑定TonB蛋白质,导致最终的B12进入细胞质。结构研究确定B12结合位点的位置的顶部BtuB的beta-barrel包围细胞外循环。然而,循环的结构被发现取决于方法用于获得蛋白质晶体,,其他factors-differed钙浓度。实验,发现钙离子浓度调节BtuB的B12衬底的绑定。在这项研究中,我们调查的影响钙离子在细胞外环的构象在B12绑定BtuB及其可能的作用。使用所有原子分子动力学,我们模拟构象波动的几个BtuB的x射线结构存在和缺乏钙离子。这些模拟表明,钙离子可以稳定构象的循环3 - 4,5 - 6,15 - 16岁,从而防止阻塞的结合位点。此外,结合钙离子向细胞外循环BtuB的发现加强BtuB的相关运动结构,有望促进信号转导。最后,我们TonB箱的构造动力学特征不同的x射线结构,发现一个有趣的关联TonB框结构的稳定性和钙绑定。