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计算技术的最新进展使蛋白质折叠的蛮力分子动力学（MD）模拟使用了基于物理的分子力场。然而，这种模拟提供的蛋白质构象的广泛采样表明，在展开状态下，蛋白质构象的相当大，这与实验不一致。在这里，我们表明，一组对胺氮 - 羧酸氧和脂肪族碳 - 碳原子对之间非固定相互作用的手术校正可以大大改善蛋白质折叠模拟的现实主义。具体而言，我们表明，在约500μs的全原子复制 - 交换MD MD模拟中，对WW结构域和Villin头部碎片蛋白质进行校正会增加变性蛋白构型的大小，并不会破坏蛋白质的天然构型。除了使折叠构象成为室温下各自的自由能景观的全球最小值外，我们的校正还使自由能景观更加顺畅，从而大大加速了折叠动力学，从而减少了蛋白质折叠模拟的计算费用。